Основные азотсодержащие вещества. Важнейшие органические и неорганические полимеры

Лекция: Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот

Амины, особенности их строения

Вам уже известно, что молекулы органических соединений состоят из атомов углерода, водорода и кислорода. Но среди них есть и такие, которые содержат атомы азота. Именно азотсодержащие органические соединения, такие как аминокислоты, белки и нуклеиновые кислоты, являются основой жизни на Земле. Самыми простыми азотсодержащими соединениями являются амины.

Амины – это органические соединения, являющиеся производными аммиака, в молекуле которых один или несколько атомов водорода замещены на углеводородные радикалы (R).

Исходя из данного утверждения, т.е. по числу аминогрупп NH 2 амины подразделяются на:

    первичные,

    вторичные и

    третичные.

Атом азота в молекуле амина всегда готов предоставить свою неподеленную электронную пару другому атому, поэтому он является донором. Таким образом, связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина происходит с помощью донорно-акцепторного механизма. Исходя из этого, амины, как и аммиак, обладают достаточно выраженными основными свойствами.

В зависимости от типа радикала, связанного с атомом азота, амины подразделяются на:

    алифатические (CH 3 -N<) и

    ароматические (C 6 H 5 -N<).

Изомерия алифатических аминов:

Алифатические амины, иначе называемые предельными, являются более сильными основаниями, чем аммиак. Это обусловлено тем, что в аминах углеводородные заместители имеют положительный индуктивный (+I) эффект. Так же, из - за этого, на атоме азота возрастает электронная плотность. Данный процесс заметно облегчает его взаимодействие с катионом Н + .

Изомерия ароматических аминов:

Ароматические амины проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Это объясняется тем, что неподеленная электронная пара атома азота сдвигается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца. Впоследствии, электронная плотность на атоме азота постепенно снижается.

Химические свойства аминов

Наличие электронной пары на атоме азота наделяет амины основными свойствами. Первичные предельные амины, в силу более сильных основных свойств, взаимодействуют с водой несколько лучше аммиака. В свою очередь, основность вторичных предельных аминов больше первичных. Проявление основных свойств третичными аминами не так однозначно, потому что атом азота в них, нередко экранирован углеводородными радикалами, что мешает проявлению его основных свойств.

    Амины вступают в обратимые реакции с водой. Водный р-р аминов является щелочной средой, что является следствием диссоциации образующихся оснований. Общий вид реакции выглядит следующим образом:

RNH 2 + H 2 O <-> RNH 3 + + OH -

    Свободные предельные амины и их водные р-ры взаимодействуют с кислотами с образованием солей. К примеру:

CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 → HSO 4

C 6 H 5 NH 2 + HCl → Cl

    Соли аминов представляют собой аналоги солей аммония и являются твердыми веществами. Они хорошо растворяются в воде и плохо в неполярных органических растворителях. В реакциях с щелочами при нагревании из солей аминов высвобождаются свободные амины:

[CH 3 NH 3 ]Cl + NаОH CH 3 NH 2 + Cl + H 2 O

    Первичные предельные амины взаимодействуют с азотистой кислотой с образованием спиртов, газообразного азота N 2 и воды:

RNH 2 + HNO 2 ROH + N 2 + H 2 O

Это качественная реакция первичных предельных аминов и применяется для их различения от вторичных и третичных.

Вторичные амины в такой же реакции образуют масляные жидкости с запахом - N -нитрозамины:

R 2 NH + HO-N=O R 2 N-N=O + H 2 O

Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.

  • Амины вступают в реакции нуклеофильного замещения:

CH 3 CH 2 Br + CH 3 CH 2 NH 2 → (CH 3 CH 2 ) 2 NH 2 + Br - CH 2 CH 3

  • Взаимодействие первичных и вторичных аминов с карбоновыми кислотами приводит к их ацилированию, в результет образуются важнейшие органические соединения амиды:

    Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

4C n H 2n+3 N + (6n+3)O 2 → 4nCO 2 + (4n+6)H 2 O

Рассмотрим характерные химические свойства анилина (аминобензола) - простейшего ароматического амина. Аминогруппа в молекуле данного вещества непосредственно соединена с ароматическим кольком. Основные свойства анилина намного слабее алифатических аминов. Поэтому реакция анилина с водой и слабыми кислотами (например, угольной) не идёт.

    Анилин реагирует с сильными и средними неорганическими кислотами с образованием фениламмония. К примеру:

С 6 Н 5 N Н 2 + HCl → С 6 Н 5 N Н 3 С l

Соли фениламмония C 6 H 5 NH 3 + хорошо растворимы в воде, но не­растворимы в неполярных органических растворителях.

    Аминогруппа ароматических аминов, в частности анилина, втянутая в ароматическое кольцо снижает электронную плотность на атоме азота, но увеличивает ее в ароматическом ядре. Поэтому реакции электрофильного замещения (с галогенами) протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях. К примеру, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Это качественная реакция на анилин.

    Анилин реагирует с азотистой кислотой при t 0 0 С, образуются соли диазония, имеющие большое практическое значение и применяемые для синтеза азокрасителей и других соединений:

C 6 H 5 NH 2 + KNO 2 + 2HCl → + Cl - + KCl + 2H 2 O

Продуктами приведенной реакции являются хлорид фенилдиазония, хлорид калия и вода.

При проведении реакции данного типа при высокой t выделяется азот, а анилин превращается в фенол:

C 6 H 5 NH 2 + NaNO 2 + H 2 SO 4 → C 6 H 5 -OH + N 2 + NaHSO 4 + H 2 O

    Алкилирование анилина галогенпроизводными углеводородов образует вторичные и третичные амины.

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты - органические соединения, молекулы которых имеют две функциональные группы – амино (-NH 2) и карбокси- (-COOH).

Общая формула аминокислот: (NH2)xR(COOH)y, где x и y чаще всего равны 1 или 2.

Наличие в молекулах данных соединений амино- и карбокси- групп объясняет химические свойства аминокислот, схожие с аминами и карбоновыми кислотами. Поэтому аминокислоты проявляют основные свойства, характерные для соединений, содержащих аминогруппы и ксилотные свойства, характерные для соединений, содержащих карбоксильную группу. Следовательно, аминокислоты - амфотерные органические соединения.

H 2 N-СH 2 -СООН + NаOН → H 2 N-СH 2 -СООН - Nа + + H 2 O

  • В реакциях этерификации со спиртами также проявляют кислотные свойства:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

    В реакциях с сильными кислотами проявляют основные свойства:

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

    Реакция с азотистой кислотой протекает как в случаях с первичными аминами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

    Алкилирование аминокислоты:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

    В реакциях друг с другом аминокислоты образуют дипептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-. К примеру, в реакции глицина и аланина образуется дипептид глицилаланин:

Проведение данной реакции без соблюдения специфических условий синтеза приведет к образованию не глицилаланина, а аланилглицина.




По характеру углеводородных заместителей амины делят на

Общие особенности строения аминов

Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:

По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.

Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:

Связь катиона водорода с атомом азота в молекуле амина реализуется с помощью донорно-акцепторного механизма за счет неподеленной электронной пары атома азота. Предельные амины являются более сильными основаниями по сравнению с аммиаком, т.к. в таких аминах углеводородные заместители обладают положительным индуктивным (+I) эффектом. В связи с этим на атоме азота увеличивается электронная плотность, что облегчает его взаимодействие с катионом Н + .

Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.

Химические свойства предельных аминов

Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:

Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:

Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.

Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.

Вторичные предельные амины являются более сильными основаниями, чем первичные предельные, которые являются в свою очередь более сильными основаниями, чем аммиак. Что касается основных свойств третичных аминов, то то если речь идет о реакциях в водных растворах, то основные свойства третичных аминов выражены намного хуже, чем у вторичных аминов, и даже чуть хуже чем у первичных. Связано это со стерическими затруднениями, существенно влияющими на скорость протонирования амина. Другими словами три заместителя «загораживают» атом азота и мешают его взаимодействию с катионами H + .

Взаимодействие с кислотами

Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:

Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:

Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:

2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N 2 и воды. Например:

Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:

Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой не взаимодействуют.

Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

Взаимодействие с галогеналканами

Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:

Получение аминов:

1) Алкилирование аммиака галогеналканами:

В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:

2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:

с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:

3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:

Химические свойства анилина

Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:

Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.

Взаимодействие анилина с кислотами

Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:

Взаимодействие анилина с галогенами

Как уже было сказано в самом начале данной главы, аминогруппа в ароматических аминах, втянута в ароматическое кольцо, что в свою очередь снижает электронную плотность на атоме азота, и как следствие увеличивает ее в ароматическом ядре. Увеличение электронной плотности в ароматическом ядре приводит к тому, что реакции электрофильного замещения, в частности, реакции с галогенами протекают значительно легче, особенно в орто- и пара- положениях относительно аминогруппы. Так, анилин с легкостью вступает во взаимодействие с бромной водой, образуя белый осадок 2,4,6-триброманилина:

Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.

Взаимодействие анилина с азотистой кислотой

Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.

Реакции алкилирования анилина

С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:

Получение анилина

1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl — + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.

Реакция хлорбензола с аммиаком:

С 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Химические свойства аминокислот

Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH 2) и карбокси- (-COOH) группы.

Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH 2) x R(COOH) y , где x и y чаще всего равны единице или двум.

Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.

Кислотные свойства аминокислот

Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов

Этерификация аминокислот

Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Основные свойства аминокислот

1. Oбразование солей при взаимодействии с кислотами

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → НО-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами

3. Алкилирование

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом

Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-

При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:

Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:

И аланина:

Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.

Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:

Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.

Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе

В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):

Получение аминокислот

1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.

КЛАССИФИКАЦИЯ в эту группу соединений объединяют несколько классов: Амины Амиды Имиды Азосоединения Диазосоединения. Аминокислоты Нитросоединения Нитрозосоединения

АМИНЫ Амины могут быть рассмотрены как производные аммиака. Аминами называют органические соединения, которые получают замещением атомов водорода в аммиаке углеводородными радикалами.

o КЛАССИФИКАЦИИ В зависимости от количества атомов водорода в молекуле аммиака замещенных углеводородными радикалами амины делят на: Первичные Вторичные Третичные

По типу радикалов амины делят на: § Предельные; § Непредельные; § Ароматические. По количеству аминогрупп амины делят на: § Моноамины; § Диамины; § Полиамины.

o НОМЕНКЛАТУРА Универсальная. Название амина строят из двух слов: названия углеводородных радикалов по радикальной номенклатуре и слова «амин» . Рациональная. Употребляется для построения названий только первичных аминов. В основе лежит название углеводорода и приставка «амино-» перед которой цифрой указывают положение аминогруппы. Иногда вместо приставки используют суффикс «амин» .

Первичные амины Метиламин Аминометан Металомин Этиламин Аминоэтан Пропиламин 1 -аминопропан Изопропиламин 2 -аминопропан Пропиламин-2 Втор. пропиламин Бутиламин 1 -аминобутан

Втор. бутиламин 2 -аминобутан Изобутиламин 2 -метил-1 -аминопропан аминоизобутан Трет. бутиламин 2 -метил-2 -аминопропан 2 -метилпропиламин-2 Вторичные амины Диметиламин Метилэтиламин

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Метиламин, диметиламин, триметиламин представляют собой газы. Остальные низшие амины – жидкости. Высшие амины – твердые вещества. Амины обладают неприятным запахом «селедочного рассола» , который у низших выражен ярче, а у высших – слабее (или отсутствует). Низшие амины (первые представители) довольно хорошо растворимы в воде (подобно аммиаку), их растворы имеют основную реакцию среды.

o СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ В 1850 году немецкий ученый Гофман впервые получил амин в результате химической реакции взаимодействия галогенпроизводного углеводорода с избытком аммиака Избыток аммиака нужен для получения чистого амина. При недостатке аммиака всегда образуется смесь.

Наиболее биологически активными являются первичные амины. Их получили разложением амидов кислот (перегруппировка Гофмана). Амид пропионовой кислоты Этот способ широко используется в лабораторной практике.

В промышленности первичные амины получают восстановлением нитросоединений и нитрилов кислот. нитроэтан Нитрил пропионовой кислоты этиламин пропиламин

Взаимодействие с азотистой кислотой При взаимодействии первичных аминов с азотистой кислотой образуются первичные спирты.

Вторичные амины при взаимодействии с азотистой кислотой образуют нитрозамины (окрашенные соединения желто-оранжевого цвета).

Окисление. протекает трудно, а результат зависит от структуры. Окисление первичных аминов приводит к образованию нитросоединений.

Это соединения, в молекулах которых аминогруппа связана с бензольным кольцом. Простейшим представителем и родоначальником анилиновых красителей является

o. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Анилин – бесцветная, быстро буреющая на воздухе, жидкость. Плохо растворяется в воде.

o. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА обусловлены как аминогруппой, так и бензольным кольцом. Аминогруппа – заместитель электроннодонорный и свойства анилина обусловленные бензольным кольцом следующие:

взаимодействие со спиртами – специфические химические свойства аминогруппы, обусловленные непосредственным контактом с бензольным кольцом.

МОЧЕВИНА является полным амидом угольной кислоты. Широко распространена в природе. Является конечным продуктом белкового обмена. При обычных условиях мочевина – твердое кристаллическое вещество, плавящееся при температуре 133 С. Хорошо растворима в полярных и абсолютно нерастворима в неполярных растворителях. Обладает слабыми основными свойствами, но они выражены слабее, чем у аминов, из-за карбонильной группы.

ПОЛУЧЕНИЕ МОЧЕВИНЫ В промышленности мочевину получают следующими способами: Взаимодействием полного галогенангидрида угольной кислоты с аммиаком

Биурет является простейшим органическим соединением с пептидной связью. Пептидная связь является основной связью всех природных белковых тел. Реакция биурета с гидроксидом меди(II) является качественной реакцией на белки.

Аминокислотами называют такие производные карбоновых кислот, которые можно получить замещением одного или нескольких атомов водорода в радикале кислоты

o КЛАССИФИКАЦИИ В зависимости от количества карбоксильных групп: Одноосновные Двухосновные Многоосновные

В зависимости от количества аминогрупп: Моно-аминокислоты Ди-аминокислоты Три-аминокислоты В зависимости от строения радикала: С открытой цепью Циклические

o НОМЕНКЛАТУРА УНИВЕРСАЛЬНАЯ: правила построения названий такие же как для карбоновых кислот только с указанием в префиксе наличия, количества и положения аминогрупп. РАЦИОНАЛЬНАЯ: положение аминогрупп указывается буквами греческого алфавита + слово «амино» + название карбоновой кислоты по рациональной номенклатуре.

o ИЗОМЕРИЯ Изомерия положения аминогруппы относительно карбоксильной группы. Различают α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д. Структурная изомерия Оптическая изомерия

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, обладающие высокими показателями температуры плавления. Не летучи. Плавятся с разложением. Хорошо растворяются в воде и плохо растворяются в органических растворителях. Обладают оптической активностью.

ГОМОЛОГИЧЕСКИЙ РЯД 2 -аминоэтановая α-аминоуксусная глицин 2 -аминопропановая α-аминопропионовая α-аланин 3 -аминопропановая β-аминопропионовая β-аланин 2 -аминобутановая α-аминомасляная 3 -аминобутановая β-аминомасляная 4 -аминобутановая γ-аминомасляная

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ Отношение к нагреванию α-аминокислоты В отсутствии минеральных кислот

Двухосновные аминокислоты способны образовывать внутренние соли. Обе встречаются среди продуктов гидролиза белковых тел. Аспарагиновая кислота в свободном виде встречается в животных и растительных организмах. Играет важную роль в азотистом обмене. Образует амид – аспаргин. Глутаминовая кислота используется при лечении психических расстройств. Образует амид – глутамин.

Src="https://present5.com/presentation/1/206975869_437124838.pdf-img/206975869_437124838.pdf-81.jpg" alt="ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7) "> ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7)

α-аминокислоты участвуют в синтезе белка. В состав белковых тел входят и такие аминокислоты, которые кроме аминогрупп содержат и другие функциональные группы. По своей значимости для организма все аминокислоты делятся на: § Заменимые (синтезируются в организме) § Не заменимые (запас пополняется только с пищей)

Название Формула По номенклатуре тривиальное Усл. Об. α-аминоуксусная Глицин гли α-аминопропионовая Аланин Ала α-аминоизовалериановая Валин вал α-аминоизокапроновая Лейцин лей Втор. бутил –αаминоуксусная Изолейцин иле

α, εдиаминок апронова я кислота лизин лиз α-амино-δ гуанидова аргинин лерианов ая АРГ α-амино-βокипропио новая серин сер α-аминоβоксимасл яная треонин тре β-тио-αаминопроп ионовая цистеин цис

цистин α-амино-γ- метионин метилтиом асляная α-амино-βфенилпро пионовая кислота Фенилала нин β-птирозин оксифенилαаминопроп ановая цин мет фен тир

БЕЛКИ Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Количество последних может колебаться очень сильно и достигать иногда нескольких тысяч. Структура белков очень сложная. Отдельные пептидные цепи или их участки могут быть связаны между собой дисульфидными, солевыми или водородными связями. Солевые связи образуются между свободными аминогруппами (например, концевая аминогруппа, расположенная на одном конце полипептидной цепи или ε-аминогруппа лизина) и свободными карбоксильными группами (концевая карбоксильная группа цепи или свободные карбоксильные группы двухосновных аминокислот); Водородные связи могут возникать между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, а также за счет гидроксогрупп оксиаминокислот и кислорода пептидных групп.

БЕЛКИ Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Все белки, независимо от того к какой группе они относятся и какие функции выполняют, построены из относительно небольшого набора (обычно 20) аминокислот, которые расположены в различной, но всегда строго определенной для данного вида белка последовательности. Белки подразделяют на протеины и протеиды. Ø Пртеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. ü Альбумины – обладают сравнительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимы в воде, при нагревании свертываются.

БЕЛКИ ü Глобулины – не растворимы в чистой воде, но растворимы в теплом 10%-ном растворе Na. Cl. ü Проламины – незначительно растворимы в воде, но растворимы в 60÷ 80%-ном водном этиловом спирте. ü Глютелины – растворимы только в 0, 2%-ной щелочи. ü Протамины – совершенно не содержат серы. ü Пртеиноиды – нерастворимые белки. ü Фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту (козеин).

БЕЛКИ Ø Пртеиды – сложные белки, в состав которых наряду с аминокислотами входят углеводы, липиды, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота. ü Липопротеиды – гидролизуются на простой белок и липиды. (зерна хлорофила, протоплазма клеток). ü Гликопротеиды – гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. (слизистые выделения животных). ü Хромопротеиды – гидролизуются на простые белки и красящие вещества (гемоглобин) ü Нуклеопротеиды – гидролизуются на простые белки (обычно протамины) и нуклеиновые кислоты

Органические соединения, в состав молекул которых входят атомы азота, относятся к азотсодержащим органическим веществам. Характер этих соединений весьма разнообразен, они образуют большое количество классов органических веществ.

В данной главе рассмотрены наиболее важные азотсодержащие органические вещества: нитросоединения, эфиры азотной кислоты, амины, аминокислоты, белки, азотистые основания и нуклеиновые кислоты.

Нитросоединения - производные углеводородов, в молекулах которых атомы водорода замещены на нитрогруппу -N0 2 .

Нитросоединения имеют сложную классификацию, так как различаются числом нитрогрупп в молекуле, содержат различные радикалы и т. д. Рассмотрим некоторые группы нитросоединений.

  • 1. По характеру углеводородного радикала их подразделяют на предельные (нитрометан CH 3 N0 2), непредельные (3-нитропропен-1 СН 2 =СН-CH 2 N0 2), ароматические (нитробензол C 6 H 5 N0 2) и др.
  • 2. По числу нитрогрупп различают мононитросоединения (см. примеры, приведенные выше); динитросоединения (динитробензолы C 6 H 4 (N0 2) 2 - различные изомеры); тринитросоединения (1,3,5- тринитробензол C 6 H 3 (N0 2) 3) и др.

Нитросоединения получают в результате реакций нитрования, которые проводят при нагревании в присутствии катализаторов (для каждого случая характерны свои условия):

(о нитровании углеводородов см. 12.3).

Существуют нитросоединения, в молекулах которых содержатся другие функциональные группы, например тринитрофенол (см. 14.8) идр.

Физические и химические свойства нитросоединений многообразны.

В генетическом отношении наиболее важным является их способность к восстановлению атомарным водородом (реакция Зинина)-, при этом образуются амины:

К нитросоединениям функционально близки эфиры азотной кислоты, например тринитроглицерин (см. 14.7), тринитроклет- чатка (см. 14.26) и другие аналогичные соединения.

Одним из важнейших свойств веществ, содержащих нитрогруппы, является их способность к взрыванию (бризантность), поэтому их применяют при производстве взрывных работ. Некоторые соединения (тринитроглицерин) применяют в медицине. Нитросоединения используют для получения аминов, а также в проведении различных органических синтезов.

Эти соединения требуют осторожного обращения из-за способности взрываться, а также из-за своей токсичности. Токсичность и бризантность определяют отрицательную экологическую роль нитросоединений.

  • ? Задания для самостоятельной работы
  • 1. Поясните, почему нитросоединения относят к азотсодержащим органическим веществам; приведите два примера этих веществ.
  • 2. Назовите три группы нитросоединений, исходя из характера углеводородных радикалов в них содержащихся.
  • 3. Приведите два обоснованных примера, иллюстрирующих области использования нитросоединений.
  • 4. Приведите два обоснованных примера, иллюстрирующих экологическую роль нитросоединений.

Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот

Амины

Амины — органические производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены углеродным остатком.

Соответственно, обычно выделяют три типа аминов:

Амины, в которых аминогруппа связана непосредственно с ароматическим кольцом, называются ароматическими аминами.

Простейшим представителем этих соединений является аминобензол , или анилин :

Основной отличительной чертой электронного строения аминов является наличие у атома азота, входящего в функциональную группу, неподеленной электронной пары. Это приводит к тому, что амины проявляют свойства оснований.

Существуют ионы, которые являются продуктом формального замещения на углеводородный радикал всех атомов водорода в ионе аммония:

Эти ионы входят в состав солей, похожих на соли аммония. Они называются четвертичными аммонийными солями.

Изомерия и номенклатура

Для аминов характерна структурная изомерия:

изомерия углеродного скелета:

изомерия положения функциональной группы:

Первичные, вторичные и третичные амины изомерны друг другу (межклассовая изомерия ):

${CH_3-CH_2-CH_2-NH_2}↙{\text"первичный амин (пропиламин)"}$

${CH_3-CH_2-NH-CH_3}↙{\text"вторичный амин (метилэтиламин)"}$

Как видно из приведенных примеров, для того, чтобы назвать амин, перечисляют заместители, связанные с атомом азота (по порядку старшинства), и добавляют суффикс -амин .

Физические и химические свойства аминов

Физические свойства.

Простейшие амины (метил амин, диметиламин, триметиламин) — газообразные вещества. Остальные низшие амины — жидкости, которые хорошо растворяются в воде. Имеют характерный запах, напоминающий запах аммиака.

Первичные и вторичные амины способны образовывать водородные связи. Это приводит к заметному повышению их температур кипения по сравнению с соединениями, имеющими ту же молекулярную массу, но не способными образовывать водородные связи.

Анилин — маслянистая жидкость, ограниченно растворимая в воде, кипящая при температуре $184°С$.

Химические свойства.

Химические свойства аминов определяются в основном наличием у атома азота неподеленной электронной пары.

1. Амины как основания. Атом азота аминогруппы, подобно атому азота в молекуле аммиака, за счет неподеленной пары электронов может образовывать ковалентную связь по донорно-акцепторному механизму, выступая в роли донора. В связи с этим амины, как и аммиак, способны присоединять катион водорода, т.е. выступать в роли основания:

$NH_3+H^{+}→{NH_4^{+}}↙{\text"ион аммония"}$

$CH_3CH_2—NH_2+H^{+}→CH_3—{CH_2—NH_3^{+}}↙{\text"ион этиламмония"}$

Известно, что реакция аммиака с водой приводит к образованию гидроксид-ионов:

$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4^{+}+OH^{-}$.

Раствор амина в воде имеет щелочную реакцию:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^{+}+OH^{-}$.

Аммиак, реагируя с кислотами, образует соли аммония. Амины также способны вступать в реакцию с кислотами:

$2NH_3+H_2SO_4→{(NH_4)_2SO_4}↙{\text"сульфат аммония"}$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→{(CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4}↙{\text"сульфат этиламмония"}$.

Основные свойства алифатических аминов выражены сильнее, чем у аммиака. Повышение электронной плотности превращает азот в более сильного донора пары электронов, что повышает его основные свойства:

2. Амины горят на воздухе с образованием углекислого газа, воды и азота:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Аминокислоты

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу $—NH_2$ и карбоксильную группу $—СООН$, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа $—NH_2$ определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа $—СООН$ (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами — как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше $200°С$. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала $R—$ они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около $150$) выделяют протеиногенные аминокислоты (около $20$), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т.к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки $—NH—CO—$, например:

${nNH_2—(CH_2)_5—COOH}↙{\text"аминокапроновая кислота"}→{(…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n}↙{\text"капрон"}+(n+1)H_2O$.

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением аминои карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды $α$-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, пептиды, полипептиды. В таких соединениях группы $—NH—CO—$ называют пептидными.

Некоторые аминокислоты, входящие в состав белков.

Белки

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от $5-10$ тыс. до $1$ млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. protos — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему, по следовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры , т.е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Строение белков

Все белки образованы двадцатью разными $α$-аминокислотами, общую формулу которых можно представить в виде

где радикал R может иметь самое разнообразное строение.

Белки представляют собой полимерные цепи, состоящие из десятков тысяч, миллионов и более остатков $α$-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют его первичной структурой.

Для белковых тел характерны огромные молекулярные массы (до миллиарда) и почти макроразмеры молекул. Такая длинная молекула не может быть строго линейной, поэтому ее участки изгибаются и сворачиваются, что приводит к образованию водородных связей с участием атомов азота и кислорода. Образуется регулярная спиралевидная структура, которую называют вторичной структурой.

В белковой молекуле могут возникать ионные взаимодействия между карбоксильными и аминогруппами различных аминокислотных остатков и образование дисульфидных мостиков. Эти взаимодействия приводят к появлению третичной структуры .

Белки с $M_r > 50000$ состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых уже имеет первичную, вторичную и третичную структуры. Говорят, что такие белки обладают четвертичной структурой.

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении $рН$ среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные ($—СО—NH—$, пептидная связь), аминные ($—NH_2$) и карбоксильные ($—СООН$) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении $рН$ среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму.

Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет важную роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса: 1) гидролиз белков под действием ферментов; 2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Под влиянием протеаз-ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Используют следующие реакции:

ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;

биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами $Cu^{2+}$ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Понравилась статья? Поделитесь ей
Наверх